Verschil tussen IGA en IGG

Belangrijkste verschil - IGA vs IGG
 

Immunoglobulinen worden aangeduid als een speciaal type bolvormige eiwitten met een complexe structuur. Ze worden door het levende systeem geproduceerd als een secundaire specifieke immuunrespons bij contact met een antigeen van een vreemd deeltje of een organisme. Immunoglobulinen zijn ook bekend als antilichamen die specifieke eiwitten zijn die in reactie op een antigeen worden geproduceerd. De vijf hoofdklassen van antilichamen zijn - Immunoglobuline (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobuline A (IgA / IGG) is een secretoir immunoglobuline dat aanwezig is in de mucosale oppervlakken, bestaande uit een J-keten en een secretiepolypeptide dat deelneemt in de secretoire functie. Immunoglobuline G (IgG / IGG) is voornamelijk betrokken bij het werken tegen vreemde pathogenen waaronder bacteriën en virussen. De belangrijk verschil tussen IGA en IGG is de aanwezigheid en afwezigheid van het secretoire polypeptide. IGA heeft een secretiepolypeptide om secretie via mucosale oppervlakken te vergemakkelijken, terwijl IGG geen secretoire functie heeft, dus de J-keten is afwezig.

INHOUD

1. Overzicht en belangrijkste verschil
2. Wat is IGA
3. Wat is IGG
4. Overeenkomsten tussen IGA en IGG
5. Side-by-side vergelijking - IGA versus IGG in tabelvorm
6. Samenvatting

Wat is IGA?

IGA is een type immunoglobuline dat een secretoire functie heeft. Vandaar dat IGA vooral te vinden is in secreties zoals speeksel en moedermelk. Ongeveer 50% van de eiwitsamenstelling van colostrum is IGA. Het wordt ook uitgescheiden door de mucosale lagen van het maagdarmkanaal en de luchtwegen. Dit biedt een beschermend mechanisme tegen de pathogenen die in de darmen of de luchtwegen terechtkomen.

Figuur 01: Structuur van IGA

Er zijn twee hoofdsubklassen van IGA; IGA 1 en IGA2. IgA1 bezitten een langere scharnierregio en heeft een extra gedupliceerde set van aminozuren in zijn structuur. Dit langwerpige scharniergebied verhoogt de gevoeligheid van IGA1 voor bacteriële proteasen. Daarom is het meestal aanwezig in het serum. IgA2 is samengesteld uit een korter scharniergebied en mist de aminozuurduplicaatstructuur. Daarom heeft het geen verhoogde gevoeligheid voor protease. IGA2 is voornamelijk aanwezig in de slijmafscheidende membranen.

IGA vormt een dimeerstructuur die een kenmerk is van dit type immunoglobuline. De monomeren worden verbonden door een structuur die bekend staat als de J-keten. De J-keten is via disulfidebindingen aan de dimeerstructuur gekoppeld. Een polypeptide is geassocieerd met de dimeerstructuur die werkt als de secretoire polypeptidecomponent van IGA. De belangrijkste functie van IGA's is om de mucosale lagen te beschermen tegen externe toxines en chemicaliën zoals bacteriële en virale toxines. IGA neemt deel aan een neutraliserende reactie om de toxineproducten te neutraliseren.

Wat is IGG?

IGG is het meest voorkomende type immunoglobuline dat aanwezig is in het systeem. Het is ook de belangrijkste vorm van circulatoir immunoglobuline in het lichaam. IGG is de enige vorm van immunoglobuline die de placenta kan oversteken en de foetus kan bereiken. IGG bestaat uit vier polypeptideketens; 2 zware ketens en 2 lichte ketens die aan elkaar gekoppeld zijn door disulfidekoppelingen tussen de ketens. Elke zware keten bestaat uit een N-terminaal variabel domein (VH) en drie constante domeinen (CH1, CH2, CH3), met een extra "scharniergebied" tussen CH1 en CH2. Elke lichte keten bestaat uit een N-terminaal variabel domein (VL) en een constant domein (CL). De lichte keten is geassocieerd met de VH- en CH1-domeinen voor het vormen van een Fab-arm ("Fab" = fragmentantigeenbinding), en de V-regio's werken in wisselwerking om het antigeen-bindende gebied te vormen. Verder bevat IGG ook een sterk geconserveerd gebied dat bestaat uit een geglycosyleerd aminozuur op 297th positie.

Figuur 02: Algemene structuur van IGG

IGG heeft vier belangrijke subklassen, namelijk IgG1, IGG2, IGG3 en IGG4. IgG1 is de meest voorkomende subklasse. Het is de onmiddellijke antilichaamrespons die in het lichaam wordt geproduceerd na een infectie door een bacterieel of een viraal agens. IgG2 worden voornamelijk geproduceerd in reactie op bacteriële capsulaire antigenen. Deze antilichamen reageren op op koolhydraat gebaseerde antigenen. Het kan ook werken tegen virussen die op koolhydraten gebaseerde antigenen bezitten. IgG3 is een pro-inflammatoir antilichaam dat in het algemeen wordt geproduceerd als reactie op een virale infectie. IgG3 is het belangrijkste antilichaam dat wordt geproduceerd als reactie op bloedgroepantigenen. IGG4-antilichamen worden geproduceerd als reactie op langdurige infecties.

Wat zijn de overeenkomsten tussen IGA en IGG?

  • Beide worden geproduceerd als gevolg van een secundaire immuunrespons.
  • Beide worden geproduceerd als reactie op antigenen of antigene merkers die worden geproduceerd in
  • Beide zijn zeer specifiek.
  • Beide bestaan ​​uit vier polypeptideketens; 2 zware kettingen en 2 lichte kettingen.
  • Beide nemen deel aan de strijd tegen bacteriële en virale pathogenen.

Wat is het verschil tussen IGA en IGG?

IGA versus IGG

IGA is een antilichaam dat aanwezig is in secreties en slijmvliezen en werkt tegen bacteriële en virale pathogenen. IGG is een antilichaam dat wordt geproduceerd als een secundair immuunsysteem dat betrokken is bij de bestrijding van pathogene virale en bacteriële stammen.
Distributie
IGA bevindt zich in slijmvliezen en lichaamsecretieën zoals speeksel en moedermelk. IGG zit in alle intra- en extra vasculaire weefsels.
Samenstelling van de zware keten
IGA heeft een Alpha-zware keten. IGG heeft Gamma zware keten.
Concentratie in serum
In serum is de IGA-concentratie 0,6 - 3 mg / ml. In serum is de IGG-concentratie 6 - 13 mg / ml.
J Ketting
Aanwezig in IGA. Afwezig in IGG.
Secretoir polypeptide
Aanwezig in IGA. Afwezig in IGG.
De mogelijkheid om de placenta over te steken
IGA kan de placenta niet oversteken. IGG kan de placenta passeren.

Samenvatting - IGA vs IGG 

Zowel IGA als IGG worden geproduceerd in het lichaam als een secundaire immuunrespons. Het zijn specifieke antilichamen die werken door te binden aan een specifiek antigeen. Het belangrijkste verschil tussen de twee immunoglobulinen is gebaseerd op de functie van secretie. IGA is aanwezig in secretoire vloeistoffen en in slijm afscheidende membranen, terwijl IGG het meest voorkomende immunoglobuline in het serum is. Beide hebben het vermogen om te vechten tegen microbiële pathogenen. Dit is het verschil tussen IGA en IGG.

Download de PDF-versie van IGA versus IGG

U kunt de PDF-versie van dit artikel downloaden en gebruiken voor offline doeleinden, zoals per citaatnotitie. Download hier de PDF-versie. Verschil tussen IGA en IGG

Referentie:

1.Schroeder, Harry W en Lisa Cavacini. "Structuur en functie van immunoglobulinen." The Journal of allergy and clinical immunology, U.S. National Library of Medicine, februari 2010. Beschikbaar Hier 
2. Woof, J M en M W Russell. "Structuur- en functiebetrekkingen in IgA." Nature News, Nature Publishing Group, 21 sept. 2011. Beschikbaar Hier  
3.Janeway, Charles A en Jr. "De structuur van een typisch antilichaammolecuul." Immunobiology: The Immune System in Health and Disease. 5e editie., U.S. National Library of Medicine, 1 januari 1970. Beschikbaar Hier 

Afbeelding met dank aan:

1.'Dimere IgA schematische 01. ' By McortNGHH - Eigen werk, (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia 
2. 'Anatomie van een IgG' By w: Gebruiker: AJVincelli, Public Domain via Commons Wikimedia